Ce aminoacid stabilizează structura terțiară a unei proteine?
Ce aminoacid stabilizează structura terțiară a unei proteine?

Video: Ce aminoacid stabilizează structura terțiară a unei proteine?

Video: Ce aminoacid stabilizează structura terțiară a unei proteine?
Video: Protein Structure - Primary, Secondary, Tertiary, & Quarternary - Biology 2024, Noiembrie
Anonim

Aceste interacțiuni sunt posibile prin plierea lanțului proteic pentru a apropia aminoacizii îndepărtați. 2. Structura terțiară este stabilizată prin legături disulfurice, interacțiuni ionice, legături de hidrogen , legături metalice și interacțiuni hidrofobe.

Chiar așa, ce interacțiuni stabilizează structura terțiară a unei proteine?

O forță majoră care stabilizează structura terțiară este interacțiunea hidrofobă dintre lanțurile laterale nepolare din miezul proteinei. Forțele de stabilizare suplimentare includ interacțiuni electrostatice între grupările ionice cu sarcină opusă, legăturile de hidrogen între grupările polare și disulfură obligațiuni.

Se poate întreba, de asemenea, care dintre acești aminoacizi este implicat în legăturile covalente care stabilizează structura terțiară a multor proteine? Ca și în cazul punților disulfurice, acestea legături de hidrogen poate reuni două părți ale unui lanț care sunt la o anumită distanță în ceea ce privește secvența. Punțile de sare, interacțiunile ionice dintre situsurile încărcate pozitiv și negativ de pe lanțurile laterale de aminoacizi, ajută, de asemenea, la stabilizarea structurii terțiare a unei proteine.

Ținând cont de acest lucru, cum afectează aminoacizii structura terțiară a unei proteine?

Odată nepolar aminoacizi au format nucleul nepolar al proteină , forțele slabe van der Waals stabilizează proteină . În plus, legăturile de hidrogen și interacțiunile ionice dintre polar, încărcate aminoacizi contribuie la structura tertiara.

Cum se menține structura terțiară a unei proteine?

Explicație: Structura terțiară este stabilizată de interacțiuni multiple, în special de grupuri funcționale ale lanțului lateral care implică legături de hidrogen , punți de sare, covalente legături disulfurice , și interacțiuni hidrofobe.

Recomandat: